Reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteínas que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento específico, distinto del espontáneo. Por ello, deriva de sus componentes, es decir de la propia estructura de los aminoácidos, de cómo interaccionan químicamente éstos, de forma jerarquizada y específica, y evidentemente está en relación con la función a acometer en el destino celular.
Estructura de los aminoácidos
Los aminoácidos, monómeros componentes del polímero proteína, son moléculas quilares constituidas por un átomo de carbono central, el Cα, que portan en éste un grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, además de un átomo de hidrógeno y una cadena lateral que les confiere sus características definitorias, y en función de la cual se clasifican.
Glutamina |
Los 20 α-L-aminoácidos proteinogénicos son los listados en la siguiente tabla:
Nombre | Código de tres letras | Código de una letra | Abundancia relativa (%) E.C. | MW | pK | VdW volumen (Å3) | Cargado, Polar,Hidrofóbico,Neutro |
---|---|---|---|---|---|---|---|
Alanina | Ala | A | 13.0 | 71 | 67 | H | |
Arginina | Arg | R | 5.3 | 157 | 12.5 | 148 | C+ |
Asparagina | Asn | N | 9.9 | 114 | 96 | P | |
Aspartato | Asp | D | 9.9 | 114 | 3.9 | 91 | C- |
Cisteína | Cys | C | 1.8 | 103 | 86 | P | |
Glutamato | Glu | E | 10.8 | 128 | 4.3 | 109 | C- |
Glutamina | Gln | Q | 10.8 | 128 | 114 | P | |
Glicina | Gly | G | 7.8 | 57 | 48 | N | |
Histidina | His | H | 0.7 | 137 | 6.0 | 118 | P, C+ |
Isoleucina | Ile | I | 4.4 | 113 | 124 | H | |
Leucina | Leu | L | 7.8 | 113 | 124 | H | |
Lisina | Lys | K | 7.0 | 129 | 10.5 | 135 | C+ |
Metionina | Met | M | 3.8 | 131 | 124 | H | |
Fenilalanina | Phe | F | 3.3 | 147 | 135 | H | |
Prolina | Pro | P | 4.6 | 97 | 90 | H | |
Serina | Ser | S | 6.0 | 87 | 73 | P | |
Treonina | Thr | T | 4.6 | 101 | 93 | P | |
Triptófano | Trp | W | 1.0 | 186 | 163 | P | |
Tirosina | Tyr | Y | 2.2 | 163 | 10.1 | 141 | P |
Valina | Val | V | 6.0 | 99 | 105 | H |
La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a:
- Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
- Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.
- Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.
- Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.
Estructura primaria
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico.
Aminoácidos lineales |
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace petídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral.
Ondulada o Helicoidal |
Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización porinteracciones hidrofóbicas , de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro.
Modelo tridimensional, en forma globular |
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.
Hemoglobina |
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