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domingo, 3 de junio de 2012

Las Enzimas (parte uno)

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas.

Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.

En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Estructura de la triosafosfatoisomerasa

Estructuras y mecanismos

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos.Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima.

Especificidad

Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las características hidrofilicas o hidrofobicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha especificidad.

Modelo llave y cerradura

Modelo encaje inducido

Mecanismos

Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se verá a continuación, siempre dando lugar a una disminución del valor de ΔG^‡

Modulación alostérica

Los sitios alostéricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas moléculas en la célula. Las uniones a las que dan lugar son débiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformación estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando así a la velocidad de reacción.

Cofactores de las enzimas

Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su actividad.

Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbónica, en la cual el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo.

Coenzimas

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, latiamina y las vitaminas.

Debido a que las coenzimas sufren una modificación química como consecuencia de la actividad enzimática, es útil considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos.

Termodinámica

Las enzimas catalizan reacciones químicas tanto en un sentido como en el contrario. Nunca alteran el equilibrio, sino únicamente la velocidad a la que es alcanzado. Por ejemplo, la anhidrasa carbónica cataliza su reacción en una u otra dirección dependiendo de la concentración de los reactantes.

$\mathrm{CO_2 + H_2O \xrightarrow H_2CO_3}$ (en tejidos; alta concentración de CO₂)

$\mathrm{H_2CO_3 \xrightarrow CO_2 + H_2O}$ (en pulmones; baja concentración de CO₂)

Si el equilibrio se ve muy desplazado en un sentido de la reacción, es decir, se convierte en una reacción muy exergónica, la reacción se hace efectivamente irreversible.

Cinética enzimática

Es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los transforman en productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios cinéticos son obtenidos mediante ensayos enzimáticos.

Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo. Por ejemplo, la descarboxilación no enzimática.

Aplicación	Enzimas utilizadas	Usos
Procesado de alimentos La amilasa cataliza la degradación del almidón en azúcares sencillos.	Amilasas de hongos y plantas.	Producción de azúcares desde el almidón, como por ejemplo en la producción de jarabe de maíz.
	Proteasas	Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de proteínas en la harina.
Alimentos para bebés	Tripsina	Para pre-digerir el alimento dirigido a bebés.
Elaboración de cerveza Cebada germinada utilizada para la elaboración de malta.	Las enzimas de la cebada son liberadas durante la fase de molido en la elaboración de la cerveza.	Las enzimas liberadas degradan el almidón y las proteínas para generar azúcares sencillos, aminoácidos y péptidos que son usados por las levaduras en el proceso de fermentación.
	Enzimas de cebada producidas a nivel industrial	Ampliamente usadas en la elaboración de cerveza para sustituir las enzimas naturales de la cebada.
	Amilasa, glucanasa y proteasas	Digieren polisacáridos y proteínas en la malta.
	Betaglucanasas y arabinoxilanasas	Mejoran la filtración del mosto y la cerveza.
	Amiloglucosidasas y pululanasas	Producción de cerveza baja en calorías y ajuste de la capacidad de fermentación.
	Proteasas	Eliminan la turbidez producida durante el almacenamiento de la cerveza.
	Acetolactatodecarboxilasa (ALDC)	Incrementa la eficiencia de la fermentación mediante la reducción de la formación de diacetilo
Zumos de frutas	Celulasas, pectinasas	Aclarado de zumos de frutos.
Industria láctea Queso de Roquefort.	Renina, derivado del estómago de animales rumiantes jóvenes (como terneros y ovejas).	Producción de queso, usada para hidrolizar proteínas.
	Enzimas producidas por bacterias	Actualmente, cada vez más usadas en la industria láctea.
	Lipasas	Se introduce durante el proceso de producción del queso Roquefort para favorecer la maduración.
	Lactasas	Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa.
Digestión de carne	Papaína	Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar.
Industria del almidón Glucosa. Fructosa.	Amilasas, amiloglucosidasas y glucoamilasas	Conversión del almidón en glucosa y diversos azúcares invertidos.
Industria del almidón Glucosa. Fructosa.	Glucosa isomerasa	Conversión de glucosa en fructosa durante la producción de jarabe de mapartiendo de sustancias ricas en almidón. Estos jarabes potencian las propiedades edulcorantes y reducen las calorías mejor que la sacarosa y manteniendo el mismo nivel de dulzor.
Industria del papel Una fábrica de papel en EE.UU	Amilasas, xilanasas, celulasas y ligninasas	Degradación del almidón para reducir su viscosidad , añadiendo apresto. Las xilanasas reducen el blanqueador necesario para la decoloración; las celulasas alisan las fibras, favorecen el drenaje de agua y promueven la eliminación de tintas; las lipasas reducen la oscuridad y las ligninasas eliminan la lignina para ablandar el papel.
Industria del biofuel Celulosa en 3D.	Celulasas	Utilizadas para degradar la celulosa en azúcares que puedan ser fermentados.
Industria del biofuel Celulosa en 3D.	Ligninasas	Utilizada para eliminar residuos de lignina.
Detergentes biológicos	Principalmente proteasas, producidas de forma extracelular por bacterias.	Utilizadas para ayudar en la eliminación de tintes proteicos de la ropa en las condiciones de prelavado y en las aplicaciones directas de detergente líquido.
	Amilasas	Detergentes de lavadoras para eliminar residuos resistentes de almidón.
	Lipasas	Utilizadas para facilitar la eliminación de tintes grasos y oleosos.
	Celulasas	Utilizadas en suavizantes biológicos.
Limpiadores de lentes de contacto	Proteasas	Para eliminar restos proteicos de las lentes de contacto y así prevenir infecciones.
Industria del hule	Catalasa	Para generar oxígeno desde el peróxido, y así convertir el látex en hule espumoso.
Industria fotográfica	Proteasa (ficina)	Disolver la gelatina de las películas fotográficas usadas, permitiendo así la recuperación de su contenido en plata.
Biología molecular ADN de doble hélice.	Enzimas de restricción, ADN ligasa y polimeras	Utilizadas para manipular el ADN mediante ingeniería genética. De gran importancia en farmacología, agricultura, medicina y criminalística. Esenciales para digestión de restricción y para la reacción en cadena de la polimerasa

[

Las Enzimas (parte dos)

La Enzima Como Unidad Fundamental De Vida

Cada célula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos cambios en su estado bioquímico, en la base de la cual están las enzimas, que tienen el poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintéticos y analíticos. Los propios genes son reguladores de la producción de las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden considerados como las unidades fundamentales de la vida.

La formación de los prótidos, los glúcidos y los Lípidos es un ejemplo típico: Son a la vez degradados y reconstruidos por otras reacciones enzimáticas, produciendo energía a una velocidad adecuada para el organismo, sin el gasto energético que exigen los métodos químicos de laboratorio.

Formación de los productos

enzimáticos.

Importancia biomédica de las enzimas

Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Las enzimas llevan a cabo funciones definitivos relacionadas con salud y la enfermedad. Por ejemplo, el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosis hepática pueden deteriorar de manera notable la propiedad de las células para producir enzimas que catalizan procesos metabólicos claves como la síntesis de urea.

Síntesis de Urea.

Características de las enzimas

Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), hidrógeno (H), oxigeno (O), nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común propiedades catálicas especificas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemático de enzimas funcionales".

Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiológicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la función enzimatica causan patologías.

Función Catalizadora.

La estructura enzimática

Por su estructura y composición química puede afirmarse que el origen de las enzimas esta vinculando al origen de las sustancias proteicas También en el laboratorio se ha intentado la síntesis de proteínas partir de aminoácidos.

En las mitocondrias existe un sistema de transporte de electrones que determinan importantes fenómenos de oxidorreducción, durante los cuales se forman notables cantidades de ATP, que es un compuesto altamente energético del que depende la mayor parte de metabolismo.

ATP

Nomenclatura y clasificacion de las enzimas:

Grupo	Accion	ejemplos
1. Oxidoreductasas	Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción catálica quedan modificados en su grado de oxidación por lo que debe ser transformados antes de volver a actuar de nuevo.	Dehidrogenasas Aminooxidasa Deaminasas Catalasas
2. Transferasas	Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas)a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversiones de azucares, de aminoácidos, etc	Transaldolasas Transcetolasas Transaminasas
3. Hidrolasas	Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en primer lugar	Glucosidasas Lipasas Peptidasas Esterasas Fosfatasas
4. Isomerasas	Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos de interconversion	Isomerasas de azúcar Epimerasas Mutasas
5. Liasas	Realizan la degradación o síntesis (entonces se llaman sintetasas) de los enlaces denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto valorenergético.	Aldolasas Decarboxilasas
6. Ligasas	Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía como los nucleosidos del ATP	Carboxilasas Peptidosintetasas

Extraído del libro de Química de Chang

Proteínas: son polímeros de aminoácidos, tienen una función fundamental en casi todos los procesos biológicos. La mayoría de las enzimas, que son los catalizadores de las reacciones bioquímicas, son proteínas. Estos polímeros también facilitan un gran número de funciones diferentes, como el transporte y almacenamiento de sustancias vitales, el movimiento coordinado, el soporte mecánico y la protección contra enfermedades. Se ha estimado que el cuerpo humano contiene alrededor de 100.000 tipos de proteínas, cada una de las cuales tiene una función fisiológica especifica. La estructura de estos polímeros naturales complejos son la base de su especificad.

Estructuras de las proteínas: el tipo y el número de los aminoácidos en una proteína dada, junto con la secuencia u orden en el que estos se alinean, determinan la estructura de la proteína.

Función Biológica de las proteínas:

1.- Transporte de las sustancias.

2.- Defensa contra infecciones.

3.- Formación de estructuras celulares.

4.- Actúan como mensajeros químicos.

5.- Contracción y movimiento muscular.

6.- Catalizan reacciones químicas.

Los aminoácidos: las proteínas tienen una masa molar grande, que va de 5000 a 1x10elvevadoa7g; sin embargo, la composición porcentual en masa de los elementos que las forman es notablemente constante: carbono, 50 a 55%, h, 7%, O, 23%, N, 16% y azufre 1%.

Todas las proteínas de cuerpo humano están formadas por 20 aminoácidos distintos.

Los 20 aminoácidos esenciales para los organismos vivos:

1.- Alanina.

2.-Arginina.

3.-Asparangina.

4.- Acido aspártico.

5.-Cisteína.

6.- Ac. Glutámico.

7.- Glutamina.

8.-Glicina.

9.-Histidima.

10.- Isoleucina.

11.-Leucina.

12.-Lisina.

13.- Metionina.

14.- Fenilalanina.

15.-Prolina.

16.-Serina.

17.-Treonina.

18.-Triptófano.

19.-Tirosina.

20.- Valina.

Estructura de los aminoácidos

Ácidos nucleicos: Son polímeros de masa molar elevada cuya función es esencial en la síntesis de proteína. Las moléculas del ADN se encuentran entre las moléculas más grandes que se conoces; su masa molar puede ser hasta 10 mil millones de gramos.

Estructura 3D del ADN

Los Lípidos: también conocidos como grasas, son otro tipo de moléculas orgánicas compuestas principalmente por carbono, hidrógeno y pequeñas porciones de oxigeno; también pueden presentar fósforo, azufre y nitrógeno.

Tipos de Lípidos

Enzimas: Función biocatalizadora o enzimas, catalizadores de las reacciones que ocurren en los seres vivos.

Todas las reacciones que las necesitan para iniciar un aporte de energía. A este aporte energético se le llama energía de activación.

Estructura de la enzima

miércoles, 11 de abril de 2012

Concepto de los Polímeros

Compuesto complejo en el cual moléculas individuales (monómeros) se unen químicamente en cadenas largas. Es una molécula orgánica compuesta de muchos residuos que son similares, por ejemplo, el almidón está compuesto de unidades de glucosa.

El nailon y la glucosa son polímeros.

Los polímeros, del Griego poly: muchos y mero: parte, segmento.

Son macromoléculas (generalmente orgánicas) formadas por la unión de moléculas más pequeñas llamados monómeros. Un polímero no es más que una sustancia formada por una cantidad finita de moléculas que le confieren un alto peso molecular que es una característica representativa de esta familia de compuestos orgánicos.

El almidón, la celulosa, la seda y el ADN son ejemplos de polímeros naturales, entre los más comunes de estos y entre los polímeros sintéticos encontramos el nailon, el polietileno y la baquelita.